หน้าที่ทางกลนั้นดำเนินการโดยโปรตีน: เฮโมโกลบิน, ไมโอซิน, คอลลาเจน, เมลานิน หรืออินซูลิน??? และได้คำตอบที่ดีที่สุด
ตอบกลับจาก โปลินา เฟจิน่า[คุรุ]
1. โพลีเมอร์เป็นสารประกอบโมเลกุลสูง ซึ่งเป็นสารที่มีน้ำหนักโมเลกุลขนาดใหญ่ (ตั้งแต่หลายพันถึงหลายล้าน) ซึ่งอะตอมที่เชื่อมต่อกันด้วยพันธะเคมีจะก่อตัวเป็นโซ่เชิงเส้นหรือกิ่งก้าน เช่นเดียวกับโครงสร้างสามมิติเชิงพื้นที่ บ่อยครั้งในโครงสร้างเราสามารถแยกแยะโมโนเมอร์ได้ซึ่งเป็นชิ้นส่วนโครงสร้างที่ทำซ้ำซึ่งมีอะตอมหลายอะตอม พอลิเมอร์ถูกสร้างขึ้นจากโมโนเมอร์ผ่านการเกิดพอลิเมอไรเซชัน โพลีเมอร์ประกอบด้วยสารประกอบธรรมชาติหลายชนิด เช่น โปรตีน กรดนิวคลีอิก โพลีแซ็กคาไรด์ ยาง และสารอินทรีย์อื่นๆ ในกรณีส่วนใหญ่ แนวคิดจะอ้างถึง สารประกอบอินทรีย์อย่างไรก็ตาม ยังมีโพลีเมอร์อนินทรีย์อีกมากมาย พอลิเมอร์จำนวนมากถูกผลิตขึ้นโดยการสังเคราะห์โดยใช้สารประกอบที่ง่ายที่สุดขององค์ประกอบที่มีต้นกำเนิดตามธรรมชาติผ่านปฏิกิริยาพอลิเมอไรเซชัน การควบแน่นและการเปลี่ยนแปลงทางเคมี
คุณสมบัติทางกลพิเศษ:
ความยืดหยุ่น - ความสามารถในการรับการเสียรูปแบบพลิกกลับได้สูงภายใต้ภาระที่ค่อนข้างน้อย (ยาง)
ความเปราะบางต่ำของโพลีเมอร์ที่เป็นแก้วและผลึก (พลาสติก, แก้วอินทรีย์)
ความสามารถของโมเลกุลขนาดใหญ่ในการปรับทิศทางภายใต้อิทธิพลของสนามเชิงกลโดยตรง (ใช้ในการผลิตเส้นใยและฟิล์ม)
คุณสมบัติของโซลูชั่นโพลีเมอร์:
ความหนืดของสารละลายสูงที่ความเข้มข้นของโพลีเมอร์ต่ำ
การละลายของโพลีเมอร์เกิดขึ้นตามระยะการบวมตัว
คุณสมบัติทางเคมีพิเศษ:
ความสามารถในการเปลี่ยนแปลงอย่างมาก คุณสมบัติทางกายภาพและทางกลภายใต้อิทธิพลของรีเอเจนต์ในปริมาณเล็กน้อย (การวัลคาไนซ์ของยาง การฟอกหนัง ฯลฯ)
คุณสมบัติพิเศษของโพลีเมอร์ไม่ได้อธิบายเฉพาะด้วยน้ำหนักโมเลกุลที่สูงเท่านั้น แต่ยังอธิบายด้วยข้อเท็จจริงที่ว่าโมเลกุลขนาดใหญ่มีโครงสร้างแบบสายโซ่และมีเอกลักษณ์เฉพาะตัว ธรรมชาติที่ไม่มีชีวิตคุณสมบัติ - ความยืดหยุ่น
2. โปรตีนเป็นสารประกอบธรรมชาติโมเลกุลสูงเชิงซ้อนที่สร้างขึ้นจากกรดอะมิโน โปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโน 20 ชนิด ซึ่งหมายความว่ามีโปรตีนหลากหลายชนิดที่มีกรดอะมิโนต่างกัน เช่นเดียวกับที่เราสามารถสร้างคำจำนวนอนันต์จากตัวอักษร 33 ตัว เราก็สามารถสร้างโปรตีนจำนวนอนันต์จากกรดอะมิโน 20 ตัวได้ ร่างกายมนุษย์มีโปรตีนมากถึง 100,000 ชนิด
โปรตีนแบ่งออกเป็นโปรตีน (โปรตีนเชิงเดี่ยว) และโปรตีน (โปรตีนเชิงซ้อน)
จำนวนกรดอะมิโนที่ตกค้างในโมเลกุลนั้นแตกต่างกัน: อินซูลิน - 51, ไมโอโกลบิน - 140 ดังนั้น Mr โปรตีนจาก 10,000 ถึงหลายล้าน
หน้าที่ของโปรตีนในร่างกายมีความหลากหลาย ส่วนใหญ่เกิดจากความซับซ้อนและความหลากหลายของรูปแบบและองค์ประกอบของโปรตีนเอง โปรตีนเป็นสิ่งจำเป็น วัสดุก่อสร้าง- หน้าที่ที่สำคัญที่สุดอย่างหนึ่งของโมเลกุลโปรตีนคือพลาสติก เยื่อหุ้มเซลล์ทั้งหมดประกอบด้วยโปรตีนซึ่งมีบทบาทแตกต่างกันไป ปริมาณโปรตีนในเยื่อหุ้มเซลล์มีมากกว่าครึ่งหนึ่งของมวล
โปรตีนหลายชนิดมีหน้าที่หดตัว โดยหลักแล้วคือโปรตีนแอคตินและไมโอซิน ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของเส้นใยกล้ามเนื้อของสิ่งมีชีวิตชั้นสูง เส้นใยกล้ามเนื้อ - ไมโอไฟบริล - เป็นเส้นใยยาวบางประกอบด้วยเส้นใยกล้ามเนื้อบางกว่าขนานกันล้อมรอบด้วยของเหลวในเซลล์ ประกอบด้วยกรดอะดีโนซีน ไตรฟอสฟอริก (ATP) ที่ละลายน้ำ ซึ่งจำเป็นสำหรับการหดตัว ไกลโคเจน - สารอาหารเกลืออนินทรีย์ และสารอื่นๆ อีกมากมาย โดยเฉพาะแคลเซียม
บทบาทของโปรตีนในการขนส่งสารในร่างกายนั้นมีมาก การมีกลุ่มการทำงานที่แตกต่างกันและโครงสร้างโมเลกุลขนาดใหญ่ที่ซับซ้อน โปรตีนจะจับและขนส่งสารประกอบหลายชนิดผ่านทางกระแสเลือด นี่คือเฮโมโกลบินเป็นหลักซึ่งนำออกซิเจนจากปอดไปยังเซลล์ ในกล้ามเนื้อฟังก์ชั่นนี้ถูกควบคุมโดยโปรตีนขนส่งอื่น - ไมโอโกลบิน
ฟังก์ชั่นอีกอย่างของโปรตีนคือการเก็บรักษา โปรตีนที่สะสมได้แก่ เฟอร์ริติน - เหล็ก, โอวัลบูมิน - โปรตีนไข่, เคซีน - โปรตีนนม, ซีน - โปรตีนเมล็ดข้าวโพด
ฟังก์ชั่นการควบคุมจะดำเนินการโดยโปรตีนฮอร์โมน
ฮอร์โมนเป็นสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่ส่งผลต่อการเผาผลาญ มากมาย
ซีเลียและแฟลเจลลา
Cilia และ flagella -ออร์แกเนลล์ที่มีความสำคัญเป็นพิเศษซึ่งเกี่ยวข้องกับกระบวนการเคลื่อนไหวเป็นผลพลอยได้ของไซโตพลาสซึมซึ่งพื้นฐานคือการ์ดของไมโครทูบูลที่เรียกว่าแกนเธรดหรือแอกโซนีม (จากแกนกรีก - แกนและนีมา - เธรด) ความยาวของ cilia คือ 2-10 ไมครอนและจำนวนของมันบนพื้นผิวของเซลล์ ciliated หนึ่งเซลล์สามารถเข้าถึงได้หลายร้อย เซลล์มนุษย์ประเภทเดียวที่มีแฟลเจลลัม - สเปิร์ม - มีแฟลเจลลัมยาวเพียง 50-70 ไมครอนเพียงเซลล์เดียว แอกโซนีมนั้นถูกสร้างขึ้นโดยไมโครทูบูลส่วนต่อพ่วง 9 คู่โดยคู่ที่อยู่ตรงกลางหนึ่งคู่ โครงสร้างดังกล่าวอธิบายโดยสูตร (9 x 2) + 2 (รูปที่ 3-16) ภายในคู่อุปกรณ์ต่อพ่วงแต่ละคู่ เนื่องจากการหลอมรวมบางส่วนของไมโครทูบูล หนึ่งในนั้น (A) เสร็จสมบูรณ์ ส่วนคู่ที่สอง (B) ไม่สมบูรณ์ (ไดเมอร์ 2-3 ตัวใช้ร่วมกับไมโครทูบูล A)
ไมโครทูบูลคู่ที่อยู่ตรงกลางนั้นล้อมรอบด้วยเปลือกที่อยู่ตรงกลาง ซึ่งเรเดียลดับเบิ้ลจะแยกออกจากกันไปยังดับเบิ้ลส่วนต่อพ่วงนั้นเชื่อมต่อถึงกันด้วยสะพานเนซิน และ "ส่วนจับ" ของโปรตีนไดนีนจะขยายจากไมโครทูบูล A ไปยังไมโครทูบูล B ของ doublet ที่อยู่ใกล้เคียง (ดูรูปที่ 3-16) ซึ่งมีกิจกรรม ATPase
การตีซีเลียมและแฟลเจลลัมเกิดจากการเลื่อนของดับเบิ้ลต์ที่อยู่ติดกันในแอกโซนีม ซึ่งเป็นสื่อกลางโดยการเคลื่อนที่ของด้ามจับไดนีน การกลายพันธุ์ที่ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงในโปรตีนที่ประกอบเป็นซีเลียและแฟลเจลลาทำให้เกิดความผิดปกติต่างๆ ของเซลล์ที่เกี่ยวข้อง สำหรับกลุ่มอาการของ Kartagener (กลุ่มอาการตาคงที่) มักเกิดจากการไม่มีที่จับ dynein; ผู้ป่วยต้องทนทุกข์ทรมานจากโรคเรื้อรังของระบบทางเดินหายใจ (เกี่ยวข้องกับการทำงานของการทำความสะอาดพื้นผิวของเยื่อบุผิวทางเดินหายใจบกพร่อง) และภาวะมีบุตรยาก (เนื่องจากการไม่สามารถเคลื่อนไหวของอสุจิ)
ตัวฐานซึ่งมีโครงสร้างคล้ายกับเซนทริโอล อยู่ที่ฐานของซีเลียมหรือแฟลเจลลัมแต่ละอัน ที่ระดับปลายยอดของร่างกาย microtubule C ของปลายแฝด และ microtubules A และ B จะดำเนินต่อไปใน microtubules ที่สอดคล้องกันของแอกโซนีมของซีเลียมหรือแฟลเจลลัม ในระหว่างการพัฒนาของ cilia หรือ flagellum ร่างกายของฐานจะมีบทบาทเป็นเมทริกซ์ที่เกิดการประกอบส่วนประกอบของแอกโซนีม
ไมโครฟิลาเมนต์- เส้นใยโปรตีนบาง ๆ ที่มีเส้นผ่านศูนย์กลาง 5-7 นาโนเมตรวางอยู่ในไซโตพลาสซึมเพียงลำพังในรูปแบบของกะบังหรือเป็นกลุ่ม ในกล้ามเนื้อโครงร่าง ไมโครฟิลาเมนต์บาง ๆ จะรวมตัวกันเป็นมัดตามลำดับ โดยมีปฏิกิริยากับเส้นใยไมโอซินที่หนากว่า
เครือข่ายคอร์ติโคล (เทอร์มินัล) เป็นโซนของการควบแน่นของไมโครฟิลาเมนต์ภายใต้พลาสมาเลมมาซึ่งเป็นลักษณะเฉพาะของเซลล์ส่วนใหญ่ ในเครือข่ายนี้ ไมโครฟิลาเมนต์จะพันกันและ "เชื่อมโยงข้าม" เข้าด้วยกันโดยใช้โปรตีนชนิดพิเศษ ซึ่งส่วนใหญ่คือฟิลามิน โครงข่ายเยื่อหุ้มสมองป้องกันการเสียรูปของเซลล์อย่างกะทันหันและฉับพลันในระหว่างนั้น อิทธิพลทางกลและรับประกันการเปลี่ยนแปลงรูปร่างอย่างราบรื่นผ่านการจัดเรียงใหม่ ซึ่งได้รับการอำนวยความสะดวกโดยเอนไซม์ที่ละลายแอคติน (การแปลง)
การติดไมโครฟิลาเมนต์กับพลาสมาเลมมานั้นเกิดขึ้นเนื่องจากการเชื่อมต่อกับโปรตีนอินทิกรัล (“สมอ”) (อินทิกริน) - โดยตรงหรือผ่านโปรตีนระดับกลางจำนวนหนึ่งทาลิน, วินคูลินและอัลฟา-แอคตินิน (ดูรูปที่ 10-9) นอกจากนี้ ไมโครฟิลาเมนต์ของแอคตินยังติดอยู่กับโปรตีนเมมเบรนในพื้นที่พิเศษของพลาสมาเลมมา เรียกว่าจุดเชื่อมต่อการยึดเกาะหรือหน้าสัมผัสโฟกัส ซึ่งเชื่อมต่อเซลล์เข้าด้วยกันหรือเซลล์กับส่วนประกอบของสารระหว่างเซลล์
Actin ซึ่งเป็นโปรตีนหลักของไมโครฟิลาเมนต์ เกิดขึ้นในรูปแบบโมโนเมอร์ (G- หรือ globular actin) ซึ่งสามารถเกิดปฏิกิริยาพอลิเมอไรเซชันเป็นสายโซ่ยาว (F- หรือ fibrillar actin) เมื่อมี cAMP และ Ca2+ โดยปกติแล้ว โมเลกุลของแอกตินจะดูเหมือนเส้นใยที่บิดเป็นเกลียวสองเส้น (ดูรูปที่ 10-9 และ 13-5)
ในไมโครฟิลาเมนต์ แอกตินจะทำปฏิกิริยากับโปรตีนที่จับกับแอกตินจำนวนหนึ่ง (มากถึงหลายสิบชนิด) ที่ทำหน้าที่ต่างๆ บางส่วนควบคุมระดับของแอคตินพอลิเมอไรเซชัน บางชนิด (เช่น ฟิลามินในโครงข่ายเยื่อหุ้มสมองหรือไฟมรินและวายร้ายในไมโครวิลลัส) มีส่วนทำให้เกิดการเชื่อมต่อของไมโครฟิลาเมนต์แต่ละตัวเข้าสู่ระบบ ในเซลล์ที่ไม่ใช่กล้ามเนื้อ แอกตินมีสัดส่วนประมาณ 5-10% ของปริมาณโปรตีน เพียงประมาณครึ่งหนึ่งเท่านั้นที่ถูกจัดเป็นเส้นใย ไมโครฟิลาเมนต์มีความทนทานต่อทางกายภาพและ อิทธิพลทางเคมีมากกว่าไมโครทูบูล
หน้าที่ของไมโครฟิลาเมนต์:
(1) รับประกันการหดตัวของเซลล์กล้ามเนื้อ (เมื่อมีปฏิสัมพันธ์กับไมโอซิน)
(2) จัดให้มีการทำงานที่เกี่ยวข้องกับชั้นเยื่อหุ้มสมองของไซโตพลาสซึมและพลาสมาเลมมา (ภายนอกและเอนโดไซโทซิส การก่อตัวของเทียมเทียม และการย้ายเซลล์)
(3) การเคลื่อนไหวของออร์แกเนลล์ ถุงขนส่ง และโครงสร้างอื่นๆ ภายในไซโตพลาสซึมอันเนื่องมาจากอันตรกิริยากับโปรตีนบางชนิด (มินิไมโอซิน) ที่เกี่ยวข้องกับพื้นผิวของโครงสร้างเหล่านี้
(4) สร้างความมั่นใจในความแข็งแกร่งของเซลล์เนื่องจากการมีอยู่ของโครงข่ายเยื่อหุ้มสมองซึ่งป้องกันการกระทำของการเสียรูป แต่เมื่อจัดเรียงใหม่จะก่อให้เกิดการเปลี่ยนแปลงรูปร่างของเซลล์
(5) การก่อตัวของการหดตัวระหว่างการทำเซลล์วิทยา ซึ่งจะทำให้การแบ่งเซลล์เสร็จสมบูรณ์
(6) การก่อตัวของพื้นฐาน (“กรอบงาน”) ของออร์แกเนลล์บางชนิด (ไมโครวิลลี, สเตอรีโอซิเลีย)
(7) การมีส่วนร่วมในการจัดโครงสร้างของการเชื่อมต่อระหว่างเซลล์ (ล้อมรอบ desmosomes)
Microvilli เป็นผลพลอยได้คล้ายนิ้วของไซโตพลาสซึมของเซลล์ที่มีเส้นผ่านศูนย์กลาง 0.1 µm และความยาว 1 µm ซึ่งพื้นฐานนั้นถูกสร้างขึ้นโดยไมโครฟิลาเมนต์ของแอกติน Microvilli ช่วยเพิ่มพื้นที่ผิวของเซลล์ซึ่งเกิดการสลายและการดูดซึมของสารต่างๆ บนพื้นผิวยอดของเซลล์บางเซลล์ที่มีส่วนร่วมในกระบวนการเหล่านี้ (ในเยื่อบุผิวของลำไส้เล็กและท่อไต) มีไมโครวิลลีมากถึงหลายพันเซลล์ซึ่งรวมกันเป็นเส้นขอบแปรง
ข้าว. 3-17. โครงการการจัดโครงสร้างพิเศษของ microvilli AMP – ไมโครฟิลาเมนต์แอกติน, AB – สารอสัณฐาน (ส่วนปลายของไมโครวิลลัส), F, V – ไฟเบอร์รินและวิลลิน (โปรตีนที่สร้างการเชื่อมโยงข้ามในชุด AMP), มม. – โมเลกุลมินิไมโอซิน (ติดมัด AMP เข้ากับไมโครวิลลัสพลาสมาเลมมา ), TC – AMP ของเครือข่ายเทอร์มินัล, C – สะพานสเปกตรัม (ต่อ TC กับพลาสมาเลมมา), MF – เส้นใยไมโอซิน, PF – เส้นใยระดับกลาง, GC – ไกลโคคาไลซ์
โครงร่างของไมโครวิลลี่แต่ละตัวประกอบขึ้นจากมัดที่ประกอบด้วยไมโครฟิลาเมนต์ประมาณ 40 เส้นที่วางเรียงตามแนวแกนยาว (รูปที่ 3-17) ในส่วนปลายของ microvilli กลุ่มนี้จะได้รับการแก้ไขในสารอสัณฐาน ความแข็งแกร่งของมันเกิดจากการเชื่อมโยงข้ามจากโปรตีน fimbrin และ villin จากด้านในมัดจะติดอยู่กับพลาสมาเลมมาของ microvillus ด้วยสะพานโปรตีนพิเศษ (โมเลกุล minimyosin ที่ฐานของ microvillus ไมโครฟิลาเมนต์ของมัดคือ ทอเป็นเครือข่ายเทอร์มินัลในบรรดาองค์ประกอบที่มีเส้นใยไมโอซิน ปฏิสัมพันธ์ของเส้นใยแอกตินและไมโอซินของเครือข่ายเทอร์มินัลมีแนวโน้ม กำหนดเสียงและการกำหนดค่าของไมโครวิลลัส
สเตอรีโอซีเลีย- ไมโครวิลลีที่ดัดแปลงยาว (ในบางเซลล์ - การแตกแขนง) - ตรวจพบได้น้อยกว่าไมโครวิลลีมากและเช่นเดียวกับอย่างหลังจะมีมัดของไมโครฟิลาเมนต์
⇐ ก่อนหน้า123
อ่านเพิ่มเติม:
ไมโครฟิลาเมนต์ของแอคตินเป็นรูปแบบเส้นใยโพลีเมอร์ที่มีเส้นผ่านศูนย์กลาง 6-7 นาโนเมตร ประกอบด้วยโปรตีนแอคติน โครงสร้างเหล่านี้มีความไดนามิกสูง: ที่ปลายไมโครฟิลาเมนต์ที่หันไปทางพลาสมาเมมเบรน (ปลายบวก) การเกิดปฏิกิริยาโพลิเมอไรเซชันของแอคตินจากโมโนเมอร์ในไซโตพลาสซึมจะเกิดขึ้น ในขณะที่ปฏิกิริยาโพลีเมอไรเซชันที่ปลายอีกด้าน (ปลายลบ) จะเกิดขึ้น
ไมโครฟิลาเมนต์ดังนั้นจึงมีขั้วของโครงสร้าง: ด้ายจะขยายจากปลายบวก, สั้นลง - จากปลายลบ
องค์กรและการทำงาน แอกตินโครงร่างโครงร่างได้มาจากโปรตีนที่จับกับแอกตินจำนวนหนึ่งซึ่งควบคุมกระบวนการของการเกิดพอลิเมอไรเซชัน-ดีพอลิเมอไรเซชันของไมโครฟิลาเมนต์ ผูกพวกมันเข้าด้วยกันและให้คุณสมบัติการหดตัว
ในบรรดาโปรตีนเหล่านี้ ไมโอซินมีความสำคัญเป็นพิเศษ
ปฏิสัมพันธ์หนึ่งในครอบครัวของพวกเขา - myosin II ที่มีแอคตินรองรับการหดตัวของกล้ามเนื้อและในเซลล์ที่ไม่ใช่กล้ามเนื้อให้คุณสมบัติการหดตัวของไมโครฟิลาเมนต์ของแอคติน - ความสามารถในการรับแรงตึงทางกล ความสามารถนี้มีบทบาทสำคัญในปฏิกิริยาระหว่างกาวทั้งหมด
การก่อตัวของใหม่ แอกตินไมโครฟิลาเมนต์ในเซลล์เกิดขึ้นจากการแตกแขนงจากเธรดก่อนหน้า
ในการที่จะเกิดไมโครฟิลาเมนต์ใหม่ได้ จำเป็นต้องมี "เมล็ดพันธุ์" ชนิดหนึ่ง บทบาทสำคัญในการสร้างนั้นเล่นโดยโปรตีนคอมเพล็กซ์ Af 2/3 ซึ่งรวมถึงโปรตีนสองตัวที่คล้ายกันมากกับโมโนเมอร์แอกติน
สิ่งมีชีวิต เปิดใช้งานแล้วคอมเพล็กซ์ Af 2/3 ติดที่ด้านข้างของไมโครฟิลาเมนต์แอกตินที่มีอยู่แล้วและเปลี่ยนโครงร่าง ทำให้สามารถติดแอคตินโมโนเมอร์ตัวอื่นได้
นี่คือลักษณะที่ "เมล็ดพันธุ์" ปรากฏขึ้น โดยเริ่มต้นการเติบโตอย่างรวดเร็วของไมโครฟิลาเมนต์ใหม่ โดยขยายออกไปในรูปของกิ่งก้านจากด้านข้างของด้ายเก่าที่มุมประมาณ 70° ดังนั้นจึงสร้างเครือข่ายไมโครฟิลาเมนต์ใหม่ที่แตกแขนงออกไปใน เซลล์
การเติบโตของเส้นใยแต่ละเส้นจะสิ้นสุดลงในไม่ช้า เส้นใยจะถูกแยกชิ้นส่วนออกเป็นโมโนเมอร์แอกตินที่มี ADP แต่ละตัว ซึ่งหลังจากแทนที่ ADP ในพวกมันด้วย ATP แล้ว จะเข้าสู่ปฏิกิริยาโพลีเมอไรเซชันอีกครั้ง
โครงร่างโครงร่างของแอกตินมีบทบาทสำคัญในการเกาะติดของเซลล์กับเมทริกซ์นอกเซลล์และต่อกันและกันในการก่อตัวของเทียมด้วยความช่วยเหลือซึ่งเซลล์สามารถแพร่กระจายและเคลื่อนที่ในทิศทางได้
— กลับสู่ส่วน "เนื้องอกวิทยา"
ไมโครฟิลาเมนต์(เส้นใยบาง) - ส่วนประกอบของโครงกระดูกของเซลล์ยูคาริโอต พวกมันบางกว่าไมโครทูบูลและมีโครงสร้างเป็น เส้นใยโปรตีนบาง ๆมีเส้นผ่านศูนย์กลางประมาณ 6 นาโนเมตร
โปรตีนหลักที่มีอยู่คือ แอกติน- ไมโอซินยังสามารถพบได้ในเซลล์ แอกตินและไมโอซินเป็นมัดช่วยให้เคลื่อนไหวได้ แม้ว่าแอกตินเพียงอย่างเดียวก็สามารถเคลื่อนไหวได้ในเซลล์ (เช่น ในไมโครวิลลี่)
ไมโครฟิลาเมนต์แต่ละเส้นประกอบด้วยสายโซ่บิดเกลียวสองเส้น ซึ่งแต่ละสายประกอบด้วยโมเลกุลแอคตินและโปรตีนอื่นๆ ในปริมาณที่น้อยกว่า
ในบางเซลล์ ไมโครฟิลาเมนต์จะรวมตัวกันอยู่ใต้เยื่อหุ้มไซโตพลาสซึม แยกส่วนที่เคลื่อนที่และส่วนที่อยู่กับที่ของไซโตพลาสซึม และมีส่วนร่วมในเอนโดและเอ็กโซไซโทซิส
ฟังก์ชั่นยังช่วยให้มั่นใจได้ถึงการเคลื่อนไหวของทั้งเซลล์ส่วนประกอบของมัน ฯลฯ
เส้นใยระดับกลาง(ไม่พบในเซลล์ยูคาริโอตทั้งหมด ไม่พบในสัตว์หลายกลุ่มและพืชทุกชนิด) แตกต่างจากไมโครฟิลาเมนต์ที่มีความหนามากกว่า ซึ่งก็คือประมาณ 10 นาโนเมตร
พวกมันสามารถสร้างและทำลายได้จากปลายทั้งสองข้าง ในขณะที่เส้นใยบาง ๆ นั้นมีขั้ว แต่การประกอบจะเกิดขึ้นจากปลาย "บวก" และการแยกชิ้นส่วนจากปลาย "ลบ" (เช่นเดียวกับไมโครทูบูล)
มี ประเภทต่างๆเส้นใยระดับกลาง (แตกต่างกันในองค์ประกอบของโปรตีน) ซึ่งมีหนึ่งในนั้นอยู่ในนิวเคลียสของเซลล์
เส้นโปรตีนที่ก่อตัวเป็นเส้นใยระดับกลางนั้นตรงกันข้ามกัน
สิ่งนี้อธิบายถึงการขาดขั้ว ที่ปลายเส้นใยจะมีโปรตีนทรงกลมอยู่
พวกมันก่อตัวเป็นช่องท้องชนิดหนึ่งใกล้กับนิวเคลียสและแยกออกไปที่บริเวณรอบนอกของเซลล์ ให้เซลล์มีความสามารถในการทนต่อความเครียดทางกล
ไมโครฟิลาเมนต์ของแอคติน
ไมโครฟิลาเมนต์โดยทั่วไป
พบได้ในเซลล์ยูคาริโอตทั้งหมด
ที่ตั้ง
ไมโครฟิลาเมนต์จะรวมตัวกันเป็นมัดในไซโตพลาสซึมของเซลล์สัตว์ที่เคลื่อนไหวได้ และสร้างชั้นเยื่อหุ้มสมอง (ใต้พลาสมาเมมเบรน)
โปรตีนหลักคือแอคติน
สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมมี 6 แอกติน: หนึ่งใน กล้ามเนื้อโครงร่างโอ้ หนึ่งในแอคตินในหัวใจ สองประเภทในแอกตินเรียบ และแอกตินที่ไม่ใช่กล้ามเนื้อ (ไซโตพลาสซึม) สองชนิด = องค์ประกอบสากลของเซลล์สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม
ไอโซฟอร์มทั้งหมดมีความคล้ายคลึงกันในลำดับกรดอะมิโน มีเพียงส่วนปลายเท่านั้นที่จะแปรผัน (พวกมันกำหนดอัตราการเกิดพอลิเมอไรเซชันและไม่ส่งผลต่อการหดตัว)
คุณสมบัติของแอกติน:
ในระหว่างการเกิดพอลิเมอไรเซชัน (+) ปลายของเส้นใยไมโครฟิลาเมนต์จะจับกับ G-actin อย่างรวดเร็ว => เติบโตเร็วขึ้น
(-) จบ.
G-actin ที่มีความเข้มข้นต่ำ => F-actin เริ่มแยกชิ้นส่วน
ความเข้มข้นวิกฤตของ G-actin => สมดุลไดนามิก (ไมโครฟิลาเมนต์มีความยาวคงที่)
โมโนเมอร์ที่มี ATP ติดอยู่ที่ส่วนปลายที่กำลังเติบโต ในระหว่างการเกิดปฏิกิริยาโพลีเมอไรเซชัน ATP ไฮโดรไลซิสจะเกิดขึ้น โมโนเมอร์จะสัมพันธ์กับ ADP
โมเลกุลของ Actin+ATP มีปฏิกิริยาต่อกันอย่างรุนแรงมากกว่าโมโนเมอร์ที่จับกับ ADP
รักษาเสถียรภาพของระบบไฟบริลลาร์:
พวกมันสร้างการเชื่อมโยงข้ามระหว่างเส้นใย f-actin => เครือข่ายสามมิติที่ซับซ้อน (ให้สถานะคล้ายเจลแก่ไซโตพลาสซึม)
หน้าที่ของไมโครฟิลาเมนต์ในเซลล์ที่ไม่ใช่กล้ามเนื้อ:
ร่วมเป็นส่วนหนึ่งของอุปกรณ์หดตัว
โปรตีนของกล้ามเนื้อหลักคือแอคตินและไมโอซิน
มวลของกล้ามเนื้อไฟบริลประกอบด้วยน้ำ (75%) และโปรตีน (มากกว่า 20%) ตัวแทนหลักของโปรตีนในกล้ามเนื้อคือแอคตินและไมโอซินซึ่งมีไมโอซินคิดเป็น 55%
โปรตีนนี้ (MW 460 kDa) มีรูปแบบของเฮกซาเมอร์แบบไม่สมมาตร โมเลกุลไมโอซินมีส่วนที่ยาวขึ้น ประกอบด้วยเอนริเก้สองอันที่พันกันที่ด้านหนึ่งทับอีกด้านหนึ่ง เกลียวแต่ละอันมีหัวทรงกลมอยู่ที่ปลายด้านหนึ่ง เฮกซาเมอร์ (6 หน่วยย่อย) รวมถึงสายหนักหนึ่งคู่ (MW 200 kDa) และสายเบาสองคู่ (MW 15-27 kDa) สายโซ่หนักประกอบด้วยโดเมนปลาย C แบบขดลวด a ที่ยืดออกเชิงเส้น (เรซิดิวกรดอะมิโน 1300 ตัว) และโดเมนปลาย N ทรงกลม (เรซิดิวกรดอะมิโนประมาณ 800 ตัว) โดเมน a-helical สองโดเมนที่อยู่ในสายโซ่หนักสองเส้นประกอบกันเป็นโครงสร้างซุปเปอร์เฮลิคัลที่มั่นคงโดยมีหัวทรงกลมสองอัน (รูปที่ 17.8)
โมเลกุลไมโอซินที่สมบูรณ์ยังประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์ที่ค่อนข้างเล็ก 4 สาย (MW 16-24 kDa) ซึ่งสัมพันธ์กับหัวทรงกลม ไมโอซินของกล้ามเนื้อโครงร่างต่างจากแอคตินตรงที่มีการทำงานของเอนไซม์และกระตุ้นการไฮโดรไลซิสของ ATP โดยจับกับ F-actin สายโซ่เบาทั้งหมดจับ Ca 2+ ซึ่งถูกฟอสโฟรีเลชั่นโดยไคเนสพิเศษ และโดยทั่วไปจะมีส่วนร่วมในการควบคุมกิจกรรมของไมโอซิน ATPase
รูปที่.17.8- การแสดงแผนผังโครงสร้างของเส้นใยหนา โครงสร้างเชิงพื้นที่ของไมโอซินแสดงขึ้น
โมเลกุลไมโอซินมีส่วนสำคัญตามหน้าที่หลายประการ ไม่ไกลจากตรงกลางของโซนซูเปอร์คอยล์เชิงเส้นจะมีจุดที่โมเลกุลถูกทำลายโดยทริปซิน เอนไซม์นี้จะตัดโมเลกุลออกเป็น 2 ส่วน ส่วนหนึ่งประกอบด้วยหัวทรงกลมและบางส่วนของโซนซูเปอร์คอยล์ อีกส่วนหนึ่งประกอบด้วยส่วนที่เหลือของโซนซุปเปอร์คอยล์ที่ปลาย C ส่วนที่มีส่วนหัวเรียกว่า “เมโรไมโอซินชนิดหนัก” (MW 350 kDa) ชิ้นส่วนของปลาย C เรียกว่า “ไลต์เมโรไมโอซิน” (MW 125 กิโลดาลตัน)
ความสำคัญของตำแหน่งของการออกฤทธิ์ของทริปซินบนโมเลกุลไมโอซินคือมันเกิดขึ้นพร้อมกันอย่างน่าประหลาดใจกับสถานที่ในโมเลกุลไมโอซินซึ่งทำหน้าที่เป็นบานพับชนิดหนึ่ง พลังงานเคมี ATP เข้าสู่ปรากฏการณ์ทางกลล้วนๆ ของการหดตัว - การผ่อนคลาย ไซต์สำคัญอีกแห่งที่มีบทบาทคล้ายกันนั้นขึ้นอยู่กับการทำงานของเอนไซม์โปรตีโอไลติกอีกชนิดหนึ่งนั่นคือปาเปน ปาเปนตัดโมเลกุลไมโอซินใกล้กับหัวทรงกลมมาก ปรากฎว่ามีสองส่วนและเป็นส่วนที่ส่วนหัวแสดงกิจกรรม ATPase
เส้นใยหนาเกิดจากไมโอซิน เส้นใยหนาประกอบด้วยโมเลกุลไมโอซินประมาณ 400 โมเลกุล โดยแต่ละข้างของเส้น M มี 200 โมเลกุล โมเลกุลเหล่านี้ถูกยึดไว้ด้วยกันโดยโปรตีน C (โปรตีน "คลิป") โปรตีน M-line และปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำซึ่งกันและกัน ณ จุดที่เกิดปฏิกิริยาทริปซิน เมโรไมโอซินหนักจะเบี่ยงเบนไปจากแกนหลักของเส้นใยหนา กลายเป็นมุมแหลม ด้วยเหตุนี้ หัวจึงเข้าใกล้แอกตินของเส้นใยบางอย่างใกล้ชิด ซึ่งอยู่ในช่องว่างระหว่างเส้นใยหนา เหตุการณ์ระดับโมเลกุลที่สำคัญที่สุดที่เกิดขึ้นก่อนการหดตัวของกล้ามเนื้อคือการควบคุมการจับกันของหัวไมโอซินกับแอคตินของเส้นใยบาง ๆ ต่อจากนั้นการเปลี่ยนแปลงอย่างรวดเร็วในโครงสร้างของไมโอซินเกิดขึ้นรอบจุด "บานพับ" ที่แปลกประหลาดดังกล่าวแล้วและแอคตินที่ถูกผูกไว้จะเคลื่อนที่ไปในทิศทางของเส้น M
ส่วนแบ่งของแอคตินในมวลรวมของโปรตีนกล้ามเนื้อคือ 25% นี่คือโมโนเมอร์โปรตีนทรงกลมที่มีน้ำหนักโมเลกุล 43 kDa เรียกว่า G-actin เมื่อมีแมกนีเซียมไอออนและความเข้มข้นทางสรีรวิทยาของไอออนในสารละลาย G-actin จะเกิดปฏิกิริยาโพลีเมอร์เพื่อสร้างเส้นใยที่ไม่ละลายน้ำ ซึ่งเรียกว่า F-actin (รูปที่ 17.9) โพลีเมอร์ F-actin สองตัวพันกันเป็นเกลียว นี่คือวิธีการสร้างโครงสร้างพื้นฐานของด้ายเส้นเล็ก เส้นใย F-actin มีความหนา 6–7 นาโนเมตร และมีโครงสร้างซ้ำกันโดยมีคาบ 35.5 นาโนเมตร ทั้ง G- และ F-actin ไม่มีฤทธิ์เร่งปฏิกิริยาใด ๆ
ข้าว. 17.9.โครงสร้างของเอฟ-แอคติน
หน่วยย่อย G-actin แต่ละหน่วยมีตำแหน่งจับ ATP/ADP ซึ่งมีส่วนร่วมในการเกิดปฏิกิริยาพอลิเมอไรเซชันของเส้นใยบาง หลังจากการเกิดพอลิเมอไรเซชันเสร็จสิ้น เส้นใยบางๆ จะถูกเคลือบและทำให้คงตัวด้วยโปรตีน - บี-แอคตินิน นอกจากตำแหน่งในการจับนิวคลีโอไทด์แล้ว โมเลกุล G-actin แต่ละตัวยังมีตำแหน่งในการจับหัวไมโอซินที่มีสัมพรรคภาพสูง การทำงานของกล้ามเนื้อโครงร่างและกล้ามเนื้อหัวใจถูกควบคุมโดยโปรตีนเส้นใยบางเพิ่มเติม ดังนั้นโปรตีนเพิ่มเติมจะควบคุมวงจรการหดตัว
องค์ประกอบโปรตีนของเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อมีความซับซ้อนมาก นักวิทยาศาสตร์หลายคนศึกษามาเป็นเวลานาน ผู้ก่อตั้งชีวเคมีของรัสเซีย A. Ya. Danilevsky ศึกษาโปรตีนของเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อให้แนวคิดที่ถูกต้องเกี่ยวกับบทบาททางสรีรวิทยาของโปรตีนจำนวนหนึ่งและความสำคัญของไมโอซินโปรตีนที่หดตัวที่มีอยู่ในไมโอไฟบริล
ต่อมา Myosin ได้รับการศึกษาโดย V. A. Engelhardt, I. I. Ivanov และนักวิทยาศาสตร์โซเวียตคนอื่น ๆ นักวิทยาศาสตร์ชาวฮังการี Szent-Georgyi มีส่วนสนับสนุนอย่างมากในการศึกษาการหดตัวของกล้ามเนื้อ Straub นักวิทยาศาสตร์ชาวฮังการีอีกคนหนึ่งค้นพบโปรตีนแอคตินในกล้ามเนื้อ
การศึกษาเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อควรเริ่มต้นด้วยโปรตีน เนื่องจากโปรตีนคิดเป็นประมาณ 80% ของเนื้อเยื่อกล้ามเนื้อที่แห้ง ตามโครงสร้างทางสัณฐานวิทยาของเส้นใยกล้ามเนื้อมีการกระจายโปรตีนดังนี้
จากแผนภาพด้านบน จะเห็นได้ว่าองค์ประกอบโปรตีนของเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อมีความหลากหลายมาก Sarcoplasm มีโปรตีนสี่ชนิด: ไมโอเจน, ไมโออัลบูมิน, โกลบูลิน X และไมโอโกลบิน ไมโอไฟบริลประกอบด้วยแอคตินและไมโอซินที่ซับซ้อนเรียกว่าแอคโตมิโอซิน โปรตีนซาร์โคพลาสมิกทั้งหมดเรียกว่าภายในเซลล์ และโปรตีนซาร์โคเลมมาเรียกว่านอกเซลล์ นิวเคลียสประกอบด้วยนิวคลีโอโปรตีน และซาร์โคเลมมาประกอบด้วยคอลลาเจนและอีลาสติน หากเราพิจารณาว่าเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อนั้นยังมีเอนไซม์ที่แตกต่างกันจำนวนมากและแต่ละเอนไซม์เป็นโปรตีนชนิดพิเศษ ดังนั้นองค์ประกอบโปรตีนของเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อก็จะซับซ้อนยิ่งขึ้น
ไมโอซิน
แอกตินและแอคโตโยซิน
โกลบูลิน เอ็กซ์
มิโอเกน
ไมโออัลบูมิน
ไมโอโกลบิน
คอลลาเจนและอีลาสติน
นิวคลีโอโปรตีน
การแยกโปรตีนของกล้ามเนื้อ
หน้าที่โครงสร้างของโปรตีน
หน้าที่โครงสร้างของโปรตีนนั่นคือโปรตีน
ในร่างกายมนุษย์มีโปรตีนระหว่างเซลล์มากกว่าโปรตีนอื่นๆ ทั้งหมด โปรตีนโครงสร้างหลักของสารระหว่างเซลล์คือโปรตีนไฟบริลลาร์
คอลลาเจนเป็นกลุ่มของโปรตีน ในร่างกายมนุษย์ประกอบด้วยโปรตีนมากถึง 25-30% ของมวลรวมของโปรตีนทั้งหมด นอกเหนือจากหน้าที่ด้านโครงสร้างแล้ว คอลลาเจนยังทำหน้าที่ทางกล การป้องกัน โภชนาการ และการซ่อมแซมอีกด้วย
โมเลกุลคอลลาเจนเป็นเกลียวทางขวาของสายโซ่αสามเส้น
โดยรวมแล้วมนุษย์มีคอลลาเจนถึง 28 ชนิด ล้วนมีโครงสร้างคล้ายกัน
อีลาสตินกระจายอยู่ทั่วไปในเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน โดยเฉพาะในผิวหนัง ปอด และ หลอดเลือด. ลักษณะทั่วไปสำหรับอีลาสตินและคอลลาเจนจะมีไกลซีนและโพรลีนสูง อีลาสตินมีวาลีนและอะลานีนมากกว่าอย่างมีนัยสำคัญ และมีกรดกลูตามิกและอาร์จินีนน้อยกว่าคอลลาเจน อีลาสตินประกอบด้วยเดสโมซีนและไอโซเดสโมซีน สารประกอบเหล่านี้สามารถพบได้ในอีลาสตินเท่านั้น อีลาสตินจะไม่ละลายในสารละลายที่เป็นน้ำ (เช่น คอลลาเจน) ในสารละลายเกลือ กรด และด่าง แม้ว่าจะถูกความร้อนก็ตาม อีลาสตินมีกรดอะมิโนตกค้างจำนวนมากโดยมีกลุ่มด้านที่ไม่มีขั้ว ซึ่งเห็นได้ชัดว่าเป็นตัวกำหนดความยืดหยุ่นสูงของเส้นใย
เคราตินแบ่งออกเป็นสองกลุ่ม: α-keratins และ β-keratins ความแข็งแรงของเคราตินอาจเป็นรองจากไคตินเท่านั้น คุณลักษณะเฉพาะของเคราตินคือไม่สามารถละลายได้อย่างสมบูรณ์ในน้ำที่ pH 7.0 มีกรดอะมิโนตกค้างอยู่ในโมเลกุล พวกมันแตกต่างจากโปรตีนโครงสร้างไฟบริลลาร์อื่น ๆ (เช่นคอลลาเจน) โดยหลักแล้วจะมีปริมาณซิสเตอีนตกค้างเพิ่มขึ้น โครงสร้างหลักของสายโซ่โพลีเปปไทด์ของ a-keratins ไม่มีคาบ
ในเนื้อเยื่อประเภทอื่น (ยกเว้นเยื่อบุผิว) เส้นใยระดับกลางจะเกิดขึ้นจากโปรตีนที่คล้ายกับเคราตินในโครงสร้าง - วิเมนติน, โปรตีนนิวโรฟิลาเมนต์ ฯลฯ โปรตีนลามินในเซลล์ยูคาริโอตส่วนใหญ่จะก่อตัวเป็นเยื่อบุด้านในของเยื่อหุ้มนิวเคลียส แผ่นนิวเคลียร์ซึ่งประกอบด้วยแผ่นเหล่านี้รองรับเมมเบรนนิวเคลียร์และสัมผัสกับโครมาตินและ RNA ของนิวเคลียร์
โปรตีนสร้างและกำหนดรูปร่าง (โครงสร้าง) ของออร์แกเนลล์ของเซลล์จำนวนมาก ออร์แกเนลล์ เช่น ไรโบโซม โปรตีโอโซม รูพรุนนิวเคลียร์ ฯลฯ ประกอบด้วยโปรตีนเป็นส่วนใหญ่ ฮิสโตนมีความจำเป็นสำหรับการประกอบและการบรรจุสายดีเอ็นเอเป็นโครโมโซม ผนังเซลล์ของผู้ประท้วงบางคน (เช่น Chlamydomonas) ประกอบด้วยโปรตีน ผนังเซลล์ของแบคทีเรียและอาร์เคียหลายชนิดประกอบด้วยชั้นโปรตีน (S-layer) ซึ่งติดอยู่กับผนังเซลล์ในสายพันธุ์แกรมบวก และติดกับเยื่อหุ้มชั้นนอกในสายพันธุ์แกรมลบ Prokaryotic flagella ทำมาจากโปรตีนแฟลเจลลิน
มูลนิธิวิกิมีเดีย
ดูว่า "ฟังก์ชันโครงสร้างของโปรตีน" ในพจนานุกรมอื่น ๆ คืออะไร:วิธีการที่แตกต่างกัน
ภาพโครงสร้างสามมิติของโปรตีนโดยใช้ตัวอย่างเอนไซม์ไตรโอสฟอสเฟตไอโซเมอเรส ทางด้านซ้ายเป็นแบบจำลอง "แท่ง" ที่แสดงอะตอมทั้งหมดและพันธะระหว่างพวกมัน สีแสดงถึงองค์ประกอบต่างๆ ลวดลายโครงสร้างปรากฏอยู่ตรงกลาง... วิกิพีเดีย การศึกษาโครงสร้างอะตอมของคอนเดนเซอร์ สภาพแวดล้อมโดยวิธีการเลี้ยวเบนของนิวตรอนพลังงานต่ำบนนิวเคลียสของอะตอม (การกระเจิงแบบยืดหยุ่นต่อเนื่องกัน) ใน H. s. นิวตรอนที่มีความยาวคลื่นเดอบรอกลี l >= 0.3 ถูกนำมาใช้ในการกระเจิงของคลื่นนิวตรอนโดย... ...
สารานุกรมกายภาพ
คำนี้มีความหมายอื่น โปรดดู โปรตีน (ความหมาย) โปรตีน (โปรตีน โพลีเปปไทด์) เป็นสารอินทรีย์โมเลกุลสูงที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนอัลฟ่าที่เชื่อมต่อกันเป็นสายโซ่ด้วยพันธะเปปไทด์ ในสิ่งมีชีวิต... ... Wikipedia
สารประกอบธรรมชาติโมเลกุลสูงที่เป็นพื้นฐานของโครงสร้างของสิ่งมีชีวิตทุกชนิดและมีบทบาทสำคัญในกระบวนการชีวิต B. รวมถึงโปรตีน กรดนิวคลีอิก และโพลีแซ็กคาไรด์ ลูกผสมก็รู้...
ผลึกของโปรตีนหลายชนิดที่ปลูกบนสถานีอวกาศเมียร์และระหว่างเที่ยวบินกระสวยอวกาศของ NASA โปรตีนที่มีความบริสุทธิ์สูงจะก่อตัวเป็นผลึกที่อุณหภูมิต่ำ ซึ่งใช้เพื่อให้ได้แบบจำลองของโปรตีน โปรตีน (โปรตีน ... ... Wikipedia
- (ปัจจัยการถอดรหัส) โปรตีนที่ควบคุมกระบวนการสังเคราะห์ mRNA บนเทมเพลต DNA (การถอดความ) โดยการจับกับส่วนเฉพาะของ DNA ปัจจัยการถอดเสียงทำหน้าที่อย่างใดอย่างหนึ่งหรือรวมกัน... ... Wikipedia
ปัจจัยการถอดความ (transcription factor) คือโปรตีนที่ควบคุมการถ่ายโอนข้อมูลจากโมเลกุล DNA ไปยังโครงสร้าง mRNA (การถอดความ) โดยจับกับส่วนเฉพาะของ DNA ปัจจัยการถอดเสียงทำหน้าที่ของมัน... ... Wikipedia พิเศษอาจเป็นก้าวสำคัญในการพัฒนาจักรวาล แนวทางทางวิทยาศาสตร์ตามธรรมชาติเกี่ยวกับแก่นแท้ของชีวิตมุ่งเน้นไปที่ปัญหาต้นกำเนิด สารพาหะ ความแตกต่างระหว่างสิ่งมีชีวิตและสิ่งไม่มีชีวิต และวิวัฒนาการ... ... สารานุกรมปรัชญา
การดึงดูดกันของอะตอมทำให้เกิดการก่อตัวของโมเลกุลและผลึก เป็นเรื่องปกติที่จะบอกว่าในโมเลกุลหรือในคริสตัลมีโครงสร้างทางเคมีระหว่างอะตอมข้างเคียง ความจุของอะตอม (ซึ่งจะกล่าวถึงในรายละเอียดเพิ่มเติมด้านล่าง) แสดงจำนวนพันธะ... สารานุกรมผู้ยิ่งใหญ่แห่งสหภาพโซเวียต
